Síntese de gliconeogênese de novas causas de artrite séptica por glicose

Expressão gênica de PEPCK via ligação do receptor de glicocorticóide ativado por cortisol a um elemento de resposta a glicocorticóides (GRE) nos genes PEPCK. Os seres humanos expressam sete genes na subfamília CREB da família básica de fatores de transcrição de zíper de leucina (bzip). Os sete genes CREB s� identificados como CREB1, CREB3, CREB5 e CREB3-like 1, 2, 3 e 4 (CREB3L1, CREB3L2, CREB3L3 e CREB3L4). A proteína codificada por CREB3L3 é comumente identificada como CREBH. As proteínas codificadas por CREB1 estão mais intimamente relacionadas em estrutura e função a dois fatores adicionais de transcrição chamados de modulador do elemento de resposta do campo (CREM) e ativando o fator de transcrição 1 (ATF-1). Outro membro da família do fator ativador de transcrição (ATF), ATF-4, foi originalmente identificado como CREB2.

(3) redução ao malato, todos os quais são transportados para o citosol. O transporte de PEP mitocondrial para o citosol é realizado pelo transportador de tricarboxilato codificado pelo gene SLC25A1. O transporte de malato para o citosol é realizado pelo transportador codificado pelo gene SLC25A11. O transporte do aspartato para o citosol é realizado por um dos dois transportadores, um é codificado pelo gene SLC25A12 e o outro é codificado pelo

As atividades da glicose-6-fosfatase são complexos de múltiplas subunidades associados à membrana associados às membranas do retículo endoplasmático, ER. Os complexos são compostos por uma subunidade catalítica e proteínas transportadoras para o transporte de glicose-6-fosfato, fosfato inorgânico e glicose através das membranas do RE. A atividade catalítica de g6pases reside em um domínio da enzima que está dentro do lúmen do ER, assim, a glicose-6-fosfato deve primeiro ser transportada para o ER para o fosfato a ser removido. Os humanos expressam três genes distintos da família da glicose-6-fosfatase identificados como G6PC, G6PC2 e G6PC3. O gene G6PC codifica a forma de fosfatase funcional predominantemente expressa da glicose-6-fosfatase. O gene G6PC está localizado no cromossomo 17q21.31 e é composto de 5 exons que codificam uma proteína de 357 aminoácidos. Apenas três tecidos humanos expressam o gene G6PC, fígado, rim e intestino delgado. Da mesma forma, estes são os únicos tecidos que podem

O transportador glicose-6-fosfato localizado na membrana do ER é codificado pelo gene SLC37A4 com a proteína codificada sendo identificada como G6PT1. O transportador de fosfato localizado na membrana do ER é codificado pelo gene SLC17A3 e a proteína codificada é identificada como NPT4 (na + – transportador de fosfato 4). O gene SLC17A3 gera duas mrnas de splicing alternativo com um mrna codificador de um transportador de 498 aminoácidos que está localizado na membrana apical das células epiteliais do túbulo proximal do rim. A outra mrna derivada de SLC17A3 codifica um transportador de 420 aminoácidos que está localizado na membrana do RE. O transporte de glicose livre, do lúmen do ER para o citosol, ocorre mais provavelmente através das ações dos transportadores de GLUT localizados na membrana plasmática (mais provavelmente GLUT2 no fígado), já que eles estão transitando pelo ER a caminho da membrana plasmática.

O gene G6PC2 é expresso em ilhotas pancreáticas, mas a proteína codificada não possui atividade de glicose-6-fosfatase. O gene G6PC2 está localizado no cromossomo 2q31.1 e é composto de 5 éxons que geram dois mrna alternativamente processados ​​que codificam diferentes isoformas. O gene G6PC3 está localizado no cromossomo 17q21.31 e é composto de 8 exons que geram duas mrnas de splicing alternativo que codificam isoformas de proteínas distintas. A proteína codificada pelo gene G6PC3 não está envolvida na produção de glicose livre endógena, mas acredita-se que tenha uma função nas atividades de neutrófilos. Embora a proteína codificada por G6PC3 possa hidrolisar fosfato a partir de glucose-6-fosfato in vitro, a enzima tem preferência por outros substratos in vivo.

A propionil-coa carboxilase funciona como uma enzima heterododecérica (composição da subunidade: α6β6) e as duas subunidades diferentes são codificadas pelos genes PCCA e PCCB respectivamente. O gene PCCA está localizado no cromossomo 13q32 e é composto por 27 exons que geram três mrnas alteradas em splicing. O gene PCCB está localizado em 3q21-q22 e é composto por 17 exons que geram duas mrnas de splicing alternativo. A metilimeril-coa epimerase é codificada pelo gene MCEE localizado no cromossomo 2p13.3 e é composta de 4 exons que codificam uma proteína de 176 aminoácidos. A metilmalonil-coa mutase é codificada pelo gene MUT localizado no cromossomo 6p12.3 e é composto de 13 éxons que codificam uma proteína de 750 aminoácidos. Mutações no gene MUT são uma das causas das acidemias metilmalônicas. Mutações no gene PCCA ou PCCB estão associadas à acidemia propiônica associada à cetoacidose grave. A identificação original de uma criança que sofria de deficiência de propionil-coa foi em 1961. Esta criança sofreu episódios frequentes de cetoacidose grave, todos precipitados pela ingestão de proteínas. A análise de sangue e urina demonstrou elevações marcantes nos níveis de glicina. Esses estudos laboratoriais iniciais levam à desordem sendo denominada hiperglicinemia cetótica.